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Auteur Sujet :

[topik unique] Génétique, biologie moléculaire et structurale.

n°7221837
NHam
Stop, look and listen.
Posté le 16-12-2005 à 00:41:15  profilanswer
 

Reprise du message précédent :

Svenn a écrit :

Vous vous souvenez de cette équipe coréenne qui avait réussi à obtenir plein de type cellulaires à partir de cellules souches embryonaires en 2004 ?  
 
Et bien il y aurait aujourd'hui de très gros doutes sur la valeur scinetifique de ce papiers. Après les problèmes éthiques découverts le mois dernier ( les ovules étant prélevés ches des étudiantes  :kaola: )


Je croyais qu'ils avaient acheté les ovules [:opus dei]...d'où le problème... :/

mood
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Posté le 16-12-2005 à 00:41:15  profilanswer
 

n°7223395
Cardelitre
ಠ_ಠ ۞_۟۞ ┌( ಠ_ಠ)┘ סּ_סּ
Posté le 16-12-2005 à 10:25:10  profilanswer
 

Svenn a écrit :

Glluuarrffdhshjffdkklsl,wcv;;w,vc,!wcvwsdfvvk
 
Excusez moi de tant de grossièreté, mais ça fait du bien après avoir passé du temps à discuter calmement sur des topics du type /hfr/onnouscachetout/complot/industriepharmacetique/vaccins/pognon :/


 :lol:  
Mon dieu comme je te comprends...  :sweat: J'ai aussi tenté l'expérience, mais au bout d'un moment on se rend compte qu'aussi limpide et recherchée que soit ton argumentation, tu te retrouves invariablement devant un mur infranchissable d'idéologie creuse. Donc maintenant je me défoule. Je sais c'est pas bien toussa, mais boudiou ça fait du bien... [:dks]

n°7223711
Rasthor
Posté le 16-12-2005 à 11:18:50  profilanswer
 

RykM a écrit :

Ouais j'ai vu ça auj :/
 
Wilmut (le papa de Dolly) est appelé à la rescousse pour le génotypage des lignées [:dao]  
 
Par contre, il me semble que l'auteur désirant se rétracter est aux US, il ne fait pas à proprement parler, partie de l'équipe.  [:figti]  
 
Les coréens vont perdre toute leur crédibilité, bravo à ces messieurs :/


http://www.sciencemag.org/cgi/cont [...] /5755/1748

n°7227447
Le3d
Posté le 16-12-2005 à 18:55:32  profilanswer
 

Boire du glucose de labo (un flacon) ça peut être dangereux ? Je connais une fille qui m'a l'air assez perturbé en ce moment et qui a bu un flacon en Tp.

n°7227489
bank
grin and bear
Posté le 16-12-2005 à 19:01:11  profilanswer
 

Le3d a écrit :

Boire du glucose de labo (un flacon) ça peut être dangereux ? Je connais une fille qui m'a l'air assez perturbé en ce moment et qui a bu un flacon en Tp.


 
Genre un flacon commercial ou bien un erlen dans lequel vous avez fait des gels d'acrylamide juste avant? :d

n°7227505
Le3d
Posté le 16-12-2005 à 19:03:23  profilanswer
 

flacon commercial :D

n°7227717
bank
grin and bear
Posté le 16-12-2005 à 19:35:18  profilanswer
 

Alors je tablerais pas sur une séance de nécrophilie avec elle :o

n°7228317
bank
grin and bear
Posté le 16-12-2005 à 21:07:45  profilanswer
 

Tiens une question pour Svenn.
 
Toi qui fais du structurel, qu'est-ce que tu penses de la prédiction in silico du repliement des protéines (notamment les folding@home et autres rosetta@home)? Est-ce que ça a une valeur évidente ou c'est encore anecdotique?
 
 
Pour résumer la différence (entre les deux projets sus-mentionnés), j'ai trouvé ce post (qui vaut peut-être ce qu'il vaut) sur arstechnica:
 

Citation :

Ok, to give you the relatively brief version, Folding@home uses molecular dynamics in order to simulate protein folding. This is an extremely computationally intensive method, which limits the Folding@home project to working with extremely small proteins or only partial protein chains. At least up to this point, when the Folding@home project has attempted to predict the results of protein folding, their results have been less accurate than those produced by the Rossetta software at the CASP protein folding trials.
 
Essentially the Folding@home project is good for attempting to figure out how the actual process of protein folding occurs. This can be useful for certain issues such as what happens when a protein "misfolds". The Rosetta@home project is far more useful when you are simply interested in finding out what the structure of an actual protein will be once "folding" is completed. The two projects are mutually complimentary and focus on different areas of the protein folding problem rather than simply being redundant.

n°7228841
Svenn
Posté le 16-12-2005 à 22:01:08  profilanswer
 

bank a écrit :

Tiens une question pour Svenn.
 
Toi qui fais du structurel, qu'est-ce que tu penses de la prédiction in silico du repliement des protéines (notamment les folding@home et autres rosetta@home)? Est-ce que ça a une valeur évidente ou c'est encore anecdotique?
 
 
Pour résumer la différence (entre les deux projets sus-mentionnés), j'ai trouvé ce post (qui vaut peut-être ce qu'il vaut) sur arstechnica:
 

Citation :

Ok, to give you the relatively brief version, Folding@home uses molecular dynamics in order to simulate protein folding. This is an extremely computationally intensive method, which limits the Folding@home project to working with extremely small proteins or only partial protein chains. At least up to this point, when the Folding@home project has attempted to predict the results of protein folding, their results have been less accurate than those produced by the Rossetta software at the CASP protein folding trials.
 
Essentially the Folding@home project is good for attempting to figure out how the actual process of protein folding occurs. This can be useful for certain issues such as what happens when a protein "misfolds". The Rosetta@home project is far more useful when you are simply interested in finding out what the structure of an actual protein will be once "folding" is completed. The two projects are mutually complimentary and focus on different areas of the protein folding problem rather than simply being redundant.



 
Je n'ai pas pratiqué personnellement, mais d'après ce que j'ai lu et entendu, il y a encore pas mal de boulot. Il y a quelques succès sur des protéines de moins de 100 résidus. Le principe : quelqu'un annonce qu'il va sortir la structure par rayon X ou RMN d'une petite protéine. On lui demande de la garder sous le bras deux trois semaines, le temps que tout le monde puisse faire tourner ses programmes, puis on compare avec la structure réelle. En restreignant aux très petites protéines, le taux de succès est faible (peut-être 20 ou 25%), mais non nul, ce qui montre que les algorithmes sont sur la bonne voie.
 
Donc pour moi, ces projets sont utiles, mais il y a encore beaucoup de boulot, notamment du point de vue de l'optimisation des algorithmes. Pour quelqu'un qui veut connaître la structure d'une protéine, ca n'a pour le moment aucune utilité, étant donné que le resultat qu'il va obtenir est probablement faux (et surtout sans qu'il sache si celui ci est faux dans beaucoup de cas !)
 
A surveiller, mais pour le moment, il vaut mieux faire appel aux rayons X et à la RMN, voire à la microscopie électronique qui progresse très rapidement ces dernières années.

n°7232527
Rasthor
Posté le 17-12-2005 à 03:42:28  profilanswer
 

Rien ne vaut la modélisation par homologie. [:dao]

mood
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Posté le 17-12-2005 à 03:42:28  profilanswer
 

n°7232826
Profil sup​primé
Posté le 17-12-2005 à 08:05:54  answer
 

Un papier tout récent qu'il est bieng :
The genesis and evolution of homeobox gene clusters :o

n°7232980
Svenn
Posté le 17-12-2005 à 10:07:20  profilanswer
 

Rasthor a écrit :

Rien ne vaut la modélisation par homologie. [:dao]


 
Ca dépend pour faire quoi :o . C'est sur que si quelqu'un souhaite éterminer la structure de la myoglobine de souris grise à partir de celles de la souris blanche et de la souris noire, la modélisation sera la meilleure stratégie  :o  
 
Plus sérieusement, je ne connais pas trop la fiabilité des résultats d'une modélisation par homologie dans un cas "classique", disons une protéine de 300 résidus en deux domaines dont on connait un homologue avec 50% d'identité de séquence en aa.

n°7233889
Rasthor
Posté le 17-12-2005 à 13:57:05  profilanswer
 

Svenn a écrit :

Plus sérieusement, je ne connais pas trop la fiabilité des résultats d'une modélisation par homologie dans un cas "classique", disons une protéine de 300 résidus en deux domaines dont on connait un homologue avec 50% d'identité de séquence en aa.


On peut descendre à 20% d'identité, dans le cas d'un bon alignement de séquences. C'est surtout l'alignement qui détermine la qualité du modèle. Après c'est clair qu'il y a aura toujours des parties critiques difficile à résoudre.
Reste à savoir ce que l'on veut faire de ces modèles: si c'est du docking, faut vraiment avoir un bon modèle, voir carrement la MNR ou XRay. Si c'est juste pour voir la position de résidus particuliers dans l'espace, l'homologie va assez bien. :jap:

n°7257004
bank
grin and bear
Posté le 20-12-2005 à 16:43:24  profilanswer
 

Svenn a écrit :

Je n'ai pas pratiqué personnellement, mais d'après ce que j'ai lu et entendu, il y a encore pas mal de boulot. Il y a quelques succès sur des protéines de moins de 100 résidus. Le principe : quelqu'un annonce qu'il va sortir la structure par rayon X ou RMN d'une petite protéine. On lui demande de la garder sous le bras deux trois semaines, le temps que tout le monde puisse faire tourner ses programmes, puis on compare avec la structure réelle. En restreignant aux très petites protéines, le taux de succès est faible (peut-être 20 ou 25%), mais non nul, ce qui montre que les algorithmes sont sur la bonne voie.
 
Donc pour moi, ces projets sont utiles, mais il y a encore beaucoup de boulot, notamment du point de vue de l'optimisation des algorithmes. Pour quelqu'un qui veut connaître la structure d'une protéine, ca n'a pour le moment aucune utilité, étant donné que le resultat qu'il va obtenir est probablement faux (et surtout sans qu'il sache si celui ci est faux dans beaucoup de cas !)
 
A surveiller, mais pour le moment, il vaut mieux faire appel aux rayons X et à la RMN, voire à la microscopie électronique qui progresse très rapidement ces dernières années.


 
Merki! :jap:

n°7257050
stiffler
Lâche mon profil putain ! :o
Posté le 20-12-2005 à 16:49:03  profilanswer
 

il y a beaucoup de gens ici qui ont déjà passé un concours INRA ? [:dawa]

n°7267321
Rasthor
Posté le 22-12-2005 à 10:07:11  profilanswer
 
n°7267324
Rasthor
Posté le 22-12-2005 à 10:07:52  profilanswer
 

Pour les pros de la structure, y'aurait quoi comme programme pour analyser et/ou comparer diverses protéines entre elles, hormis le RMSD ?

n°7267400
Profil sup​primé
Posté le 22-12-2005 à 10:24:12  answer
 

Le RMSD c'est pas un programme, juste un algorithme :o

n°7267472
Cardelitre
ಠ_ಠ ۞_۟۞ ┌( ಠ_ಠ)┘ סּ_סּ
Posté le 22-12-2005 à 10:38:19  profilanswer
 


Rhaaa quelle merde cette histoire quand même :/
En plus alors que l'opinion publique se méfie de plus en plus de la science et des scientifiques, ça va pas aider...

n°7268413
Rasthor
Posté le 22-12-2005 à 13:11:10  profilanswer
 


[:aloy]

n°7268778
hephaestos
Sanctis Recorda, Sanctis deus.
Posté le 22-12-2005 à 14:06:26  profilanswer
 

Cardelitre a écrit :

Rhaaa quelle merde cette histoire quand même :/
En plus alors que l'opinion publique se méfie de plus en plus de la science et des scientifiques, ça va pas aider...


 
Qu'est-ce qu'elle y connait l'opinion publique à la science ?
 
Réponse : Rien.

n°7268789
Cardelitre
ಠ_ಠ ۞_۟۞ ┌( ಠ_ಠ)┘ סּ_סּ
Posté le 22-12-2005 à 14:07:53  profilanswer
 

hephaestos a écrit :

Qu'est-ce qu'elle y connait l'opinion publique à la science ?
 
Réponse : Rien.


Et la faute à qui?
C'est précisément le problème d'ailleurs...

n°7268793
lokilefour​be
Posté le 22-12-2005 à 14:08:58  profilanswer
 


 
C'est sympa, mais mettre des liens sur des articles nécessitant un abo c'est moins cool  :D


---------------

n°7268938
Cardelitre
ಠ_ಠ ۞_۟۞ ┌( ಠ_ಠ)┘ סּ_סּ
Posté le 22-12-2005 à 14:35:26  profilanswer
 

lokilefourbe a écrit :

C'est sympa, mais mettre des liens sur des articles nécessitant un abo c'est moins cool  :D


On va dire qu'on a rien vu, et pouf:
 

Citation :


Nature 438, 1056-1057 (22 December 2005) | doi:10.1038/4381056a
 
Special Report
Korean scandal will have global fallout
Erika Check and David Cyranoski
 
Top of pageAbstractThe possibility that Woo Suk Hwang's cloning experiments were faked threatens to undermine confidence in stem-cell research.
 
In one of the biggest scientific scandals of recent times, South Korea's star cloner Woo Suk Hwang last week asked to retract his landmark paper on the creation of embryonic stem cells from adult human tissue. The request, along with new doubts about his earlier work, confirms what researchers in the field were already starting to realize — that the advance marked by Hwang's research, with all it promised for therapeutic cloning, may amount to nothing.
 
Worse, scientists fear that the episode will damage not only public perceptions of stem-cell research, but science's image as a whole.
 
The request for retraction of the paper (W. S. Hwang et al. Science 308, 1777–1783; 2005) came after three authors claimed the work was untrustworthy. Fertility expert Sung Il Roh of MizMedi Hospital in Seoul, claimed on 15 December that Hwang had admitted to him that data were fabricated, and there were no patient-specific cells. In a documentary aired the same day, Sun Jong Kim, formerly of Seoul National University (SNU), told the Seoul-based Munhwa Broadcasting Corporation (MBC) that Hwang had asked him to falsify images. And Gerald Schatten at the University of Pittsburgh asked for his name to be removed from the paper, claiming that information from a team member had caused him to doubt the work's accuracy.
 
And there are now concerns about earlier work. For example, in the paper in which Hwang claimed to have extracted the first stem-cell line from a cloned human embryo (W. S. Hwang et al. Science 303, 1669–1674; 2004), figures supposedly showing cloned cell lines are identical to those in an earlier paper showing normal embryonic stem cells (J. H. Park et al. Molecules and Cells 17, 309–315; 2004). Nature has also announced an investigation into Hwang's paper on the first cloned dog (see 'Dogged by doubts', page 1059).
 
Hwang admitted on 16 December that there were errors in the 2005 stem-cell paper, but denied fraud. He maintains that 11 patient-specific stem-cell lines were created as reported, but six were never frozen, and subsequently became contaminated. He says five lines being thawed now will prove his success.
 
Culture of secrecy
Hwang's claims are meeting with increasing scepticism. "He was given a chance [to explain] but he didn't use it," says a molecular biologist at SNU, who asked not to be named. Robert Lanza of Advanced Cell Technology in Worcester, Massachusetts, who is also attempting to clone human cells, says it is difficult to believe that cell lines of such value weren't stored properly: "What stem-cell scientist doesn't freeze their cells?"
 
The SNU is investigating the team's work. The lab's atmosphere of pervasive secrecy and tradition of deference towards Hwang will make investigators' job difficult. But if there was fabrication, it will be hard for Hwang to plead ignorance. When Nature visited in 2004, he declined to show his first cloned stem-cell line, kept under lock and key. "Many lab members aren't allowed to see it either," he said.
 
Taken together, the concerns about Hwang's work leave biologists with no proof that stem cells can be extracted from cloned human embryos (see Where now for stem-cell cloners?).
 
And the scandal's implications will reach further. There have been cases in which fraud has been established that have involved more papers: a 2002 investigation by Bell Laboratories in Murray Hill, New Jersey, found that Jan Hendrik Schön fabricated data in at least 16 papers while working there. But Schön's field of materials science has a lower public profile than cloning and stem-cell research.
 
"This is such an important experiment and there was so much publicity around it," says Rudolf Jäenisch, a mouse-cloning expert at the Massachusetts Institute of Technology. "It is shocking to think that it might have been fabricated."
 
"It will probably affect the general perception of scientists and what we do," says Theodore Friedmann, a gene-therapy researcher at the University of California, San Diego, who has chaired the US Recombinant DNA Advisory Committee. "There's a climate of mistrust of science now that's stronger than in the past. That will be exacerbated by this sort of event."
 
The debacle may well strengthen the hand of those trying to ban stem-cell research in the United States. "This is an example of the corruption of science that this whole cloning field has been tending toward, with its end-justifies-the-means mentality," says Gene Tarne of Do No Harm, a Washington DC-based coalition that coordinates opposition to stem-cell research. "For almost a decade now, we've heard these overhyped claims about therapeutic cloning. Somebody took the first step in providing any evidence for these claims and it turns out the evidence simply wasn't there."
 
Lessons to learn
Researchers are left wondering how such a fiasco happened. The journal Science, which published two of Hwang's high-profile papers, has defended its peer-review process. Donald Kennedy, Science's editor-in-chief, says the journal typically takes 120 days to review and publish biology manuscripts. Hwang's 2005 paper took 58 days, leading some to wonder whether it was rushed. "If it's a really hot paper and you want to get it out quickly, how many shortcuts do you take?" says Nobel laureate Paul Berg of Stanford University, California.
 
In a press conference on 16 December, Kennedy insisted the journal does not rush papers. "I think we were appropriately suspicious in this case. I don't think this points to a generic fault in the peer-review system," he said.
 
Asked whether Nature could have been caught out in the same way, editor-in-chief Philip Campbell agrees. "We would hope the errors would have been noticed," he says. "But usually reviewers have to take on faith that the authors are presenting what they say they are." He suggests that in future some important claims should be independently tested.
 
Others are questioning Schatten's role. He promoted the South Korean group in the West, and was senior author on the 2005 paper, although he did not perform any of the experiments it describes. "The lesson I've learned is that I would not be a co-author on a paper unless I was essentially willing to stake my entire career on every piece of data in that paper," says cloning researcher Kevin Eggan of Harvard University in Cambridge, Massachusetts.
 
Schatten referred Nature's inquiries to Jane Duffield at the University of Pittsburgh Medical Center's news bureau. "He is still not doing interviews with reporters," Duffield wrote in an e-mail.
 
But some have sympathy for Schatten. "Many scientists would be tempted to do similar things if someone offered them authorship on what seemed like an important breakthrough," says Friedmann.
 
The field as a whole should tone down its rhetoric, he adds. "I have been very concerned about some of the language used. It seems reminiscent of the gene-therapy experience, where so much promise was obvious, but it was hyped and exaggerated to the detriment of the field. We should be more circumspect."
 

Message cité 1 fois
Message édité par Cardelitre le 22-12-2005 à 14:36:03
n°7269463
bank
grin and bear
Posté le 22-12-2005 à 16:05:44  profilanswer
 

Faut arrêter avec ces histoires de clonage.
 
Ca c'est du papier de qualité!:
 
http://img415.imageshack.us/img415/3549/fig6dragon9tl.png
 
 
:o


Message édité par bank le 22-12-2005 à 16:06:09
n°7269502
Profil sup​primé
Posté le 22-12-2005 à 16:11:47  answer
 
n°7269620
lokilefour​be
Posté le 22-12-2005 à 16:32:37  profilanswer
 

Cardelitre a écrit :

On va dire qu'on a rien vu, et pouf:
[/quote]


 :jap:  Merci.
Effectivement ça craint cette histoire. :pfff:  


---------------

n°7269634
Cardelitre
ಠ_ಠ ۞_۟۞ ┌( ಠ_ಠ)┘ סּ_סּ
Posté le 22-12-2005 à 16:34:24  profilanswer
 


Rha les cons. :D
Et on va dire que les scientifiques n'ont pas d'humour... :o

n°7269646
lokilefour​be
Posté le 22-12-2005 à 16:36:45  profilanswer
 


 
Bah t'es en retard, j'avais déjà consulté les documents d'origine avant ma première partie de D&D  :o  
C'est du réchauffé ce truc  [:ddr555]


---------------

n°7275461
hephaestos
Sanctis Recorda, Sanctis deus.
Posté le 23-12-2005 à 14:19:48  profilanswer
 

Aprés y avoir longuement réfléchi (ça fait 4 mois !), je suis arrivé à la conclusion que la réponse à la question qui me taraude n'a aucun intérêt aux vues de l'étendue de mes connaissances en biologie en général, et en zoologie en particulier (je sais pas si on peut parler de zoologie en l'occurence ?). M'enfin le problème c'est qu'elle me taraude toujours, alors voilà :
 
Qu'est-ce qui se passe quand deux amibes différentes et seules se rencontrent ? Est-ce qu'elles se reconnaissent en tant qu'étrangères ou en tant que congénères, est-ce qu'elles s'ignorent, se combattent ou coopèrent ? Si elle coopèrent, comment elles choisissent qui va former les spores et niquer à tour de bras ?
 
Est-ce que c'est différent quand c'est deux groupes d'amibes qui se rencontrent ?
 
Merci d'avence à tous les spécialistes des amibes (je sais que vous êtes nombreusx !) de consacrer un peu de temps à me répondre :D

n°7276569
Yvounet2
Posté le 23-12-2005 à 17:18:39  profilanswer
 

Cardelitre a écrit :

J'ai aussi tenté l'expérience, mais au bout d'un moment on se rend compte qu'aussi limpide et recherchée que soit ton argumentation, tu te retrouves invariablement devant un mur infranchissable d'idéologie creuse.


 
http://smileys.touslessmileys.com/r33/1205/6399.gif
 
 
 
Sympa :-)
http://smileys.touslessmileys.com/r33/1205/6459.gif


---------------
Je sers la science et c'est ma joie.
n°7276957
ElfiK
Make U'r choice Oo'
Posté le 23-12-2005 à 18:49:06  profilanswer
 

Rasthor a écrit :

Pour les pros de la structure, y'aurait quoi comme programme pour analyser et/ou comparer diverses protéines entre elles, hormis le RMSD ?


 
MOLMOL ou PDBviewer, pour un débutant je te conseillerais PDBviewer, trés facile d'utilisation.
 
Le RMSD c'est la déviation moyenne entre les structures, ça te permet de voir si les structures convergent (du moins en structurales).

n°7276985
Rasthor
Posté le 23-12-2005 à 18:54:08  profilanswer
 

ElfiK a écrit :

MOLMOL ou PDBviewer, pour un débutant je te conseillerais PDBviewer, trés facile d'utilisation.


MOLMOL étant développé par des Zurichois, c'est clair que je connais deja. ;)
Faudra d'ailleurs que j'aille un peu plus en profondeur de ce truc, y'a des outils sympa et il est scriptable, miam.
 
Et PDB Viewer, tu veux parler de "Swiss PDB Viewer" ?

Citation :

Le RMSD c'est la déviation moyenne entre les structures, ça te permet de voir si les structures convergent (du moins en structurales).


Oui merci, je connais aussi. ;)
 
Mais y'a pas d'autres outils de comparaison ? Des outils en ligne de commande par exemple ?

n°7277029
ElfiK
Make U'r choice Oo'
Posté le 23-12-2005 à 19:01:02  profilanswer
 

oué Swiss PDB Viewer
 
Ca dépend de ce que tu veux comparer  :??:  
 
(T'as des outils d'analyse comme procheck etc... Mais bon aprés c'est plus des infos au sein même de ta protéine et non de la comparaison entre protéine et pas de ligne de commande)

n°7277064
Rasthor
Posté le 23-12-2005 à 19:07:07  profilanswer
 

Genre au niveau de la répartition des charges, du volume, nombres de patch, des caractéristiques physico-chimique en somme.
Bref, je cherche à donner une structure a un ou plusieurs programmes, et qu'il(s) me sorte(s) un maximum d'info sur cette structure.

n°7277095
ElfiK
Make U'r choice Oo'
Posté le 23-12-2005 à 19:15:58  profilanswer
 

C'est dommage que j'ai pas mon rapport de maîtrise avec moi, j'ai fait de la modélisation molèculaire par homologie et utilisé pas mal de logiciels d'analyses... Si ça me revient je posterais. Y'a deja procheck, verify3D, anolea qui me reviennnent sachant que ce sont plus des logiciels de validation de structures 3D.
 
T'as Sybyl aussi mais c'est payant.

n°7277123
Rasthor
Posté le 23-12-2005 à 19:21:13  profilanswer
 

Anolea ne fait que vérifier que ta structure respecte les contraintes de minima locaux.
 
Sybyl ? Je vais voir ça.
 
Si c'est payant mais utile, pas de problème. :jap:
 
Et si tu as d'autres outils, c'est volontiers. ;)
 
 
PS: Tu utilisais Modeller pour ta modélisation ?

n°7277139
ElfiK
Make U'r choice Oo'
Posté le 23-12-2005 à 19:23:37  profilanswer
 

oué Modeller :)

n°7277148
Rasthor
Posté le 23-12-2005 à 19:25:31  profilanswer
 

ElfiK a écrit :

oué Modeller :)


Classique. [:itm]
 
 
Ils ont sorti un outil pour ceux que ça intéresse, c'est ModBase: http://modbase.compbio.ucsf.edu/mo [...] /index.cgi
 
"Welcome to ModBase, a database of three-dimensional protein models calculated by comparative modeling."

n°7277164
ElfiK
Make U'r choice Oo'
Posté le 23-12-2005 à 19:28:21  profilanswer
 

Merci pour l'outil je vais aller jeter un coup d'oeil.  
 
Sinon SYBYL (Tripos) est assez puissant aussi, tu peux faire enormément de chose avec, également un classique.  ;)  

n°7278486
Profil sup​primé
Posté le 23-12-2005 à 23:43:46  answer
 

hephaestos a écrit :

Aprés y avoir longuement réfléchi (ça fait 4 mois !), je suis arrivé à la conclusion que la réponse à la question qui me taraude n'a aucun intérêt aux vues de l'étendue de mes connaissances en biologie en général, et en zoologie en particulier (je sais pas si on peut parler de zoologie en l'occurence ?). M'enfin le problème c'est qu'elle me taraude toujours, alors voilà :
 
Qu'est-ce qui se passe quand deux amibes différentes et seules se rencontrent ? Est-ce qu'elles se reconnaissent en tant qu'étrangères ou en tant que congénères, est-ce qu'elles s'ignorent, se combattent ou coopèrent ? Si elle coopèrent, comment elles choisissent qui va former les spores et niquer à tour de bras ?
 
Est-ce que c'est différent quand c'est deux groupes d'amibes qui se rencontrent ?
 
Merci d'avence à tous les spécialistes des amibes (je sais que vous êtes nombreusx !) de consacrer un peu de temps à me répondre :D


[:angel_dooglas]
 
L'éthologie des amibes heu... [:fing fang fung] Par contre je doute (avis gratos) que la mise en présence de "groupes" d'amibes change qqch... m'est avis que c'est du style chacun pour soi...
Par contre chez les spongiaires ça doit être assez marrant de faire des mélanges, vu le "comportement" des cellules :D

mood
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