Reprise du message précédent :
Yaisse !!    
 
Quelle efficacite  

Pour ceux que ça intéresse le jeu Fold It !
 
http://forum.hardware.fr/hfr/Setie [...] 6885_1.htm
 
Le but de ce jeu est de rassembler une communauté qui sera à terme composée de dizaines voir des centaines de milliers de personnes qui auront tous le même but, replier des protéines non plus uniquement avec la puissance de calcul de leur processeur mais en réfléchissant. Pour les joueurs c'est comme si ils jouaient à un puzzle mais là c'est utile et ludique
On commence avec des prédictions de la structure d'une protéine.
Ensuite cet été, les participants débuteront la modélisation de protéines artificielles qui pourraient jouer un rôle de vaccin ou de traitement dans certaines maladies, ou des enzymes non naturelles pour améliorer l'efficacité énergétique des agro-carburant.
 
Vous pouvez tous essayer le jeu

Je fais un essai !

Installé, coincé au 3-1 avec ces saletés de chaines hydrophobiques
 
Je savais bien que j'aurais pas du ronfler autant aux cours de chimie bio

SAlut, j'ai besoin d'un explication sur mon cours de génétique humaine.
On parle donc de la loi de Hardy et Weinberg qui explique que dans une population panmictique...
Justement j'ai du mal à saisir cette notion de population panmictique (=se dit d'une pop si le choix des géniteurs se fait indépendamment du phénotype et du choix des individus). Voilà parce qu'en réalité, on sait très bien que ça n'existe pas. Les beaux, grands et forts et riches sont ceux qui ont le plus de chances de se reproduire, pour schématiser.   Donc je saisis pas pourquoi on part sur cette idée de pop panmictique parce que ça parait faux cette idée...

tu serais pas en L3

ben c'est pour ca que la loi de H-W est qq chose de tres theorique

rien que le fait que la population doit etre infini

Il y a beaucoup de génotypes dont l'influence sur le phénotype ne joue pas sur le choix du partenaire sexuel. Dans ce cas on peut considérer leur distribution dans un modèle panmictique sans introduire de biais.

salut amis biologistes, j'aurais quelques questions a vous poser, aux quelles je ne trouve pas de reponses claires et precises dans mes cours.

il s'agit d'un cours sur les proteines.

I/ 1 proteine, 2 structure dispo a la PDB :
on superpose les deux, et on trouve un RMSD de 3,0 A

possible ? impossible, c'est une erreure ? possible, mais de gros doute sur la qualité de la determinations des strucutres ?

II/ X ray Fragment-based drug discovery ?

utilise la cristalo pour determiner la strucute de petites molecules ?
pour aider a la decouverte de composés prometteurs ?
suppose de diffuser simultanement plusieurs fragments dans un cristal ?

III/ le threading permet-il de predire la strucutree 3D avec une grande precisions ?

IV/ Strcuture based drug design :

c'est une methode automatique de determinations de composés actifs ?
une methode auto de determination de recepteur cible a partir de la structure 3D d'un composé actif potentiel ?
une emthode a l'origine de plusieurs medicaments sur le marcher ?
une mùmethode encore au stade experimental ?
une emthode qui permet de decouvvrir un bon substrat qui sera certainement un bon medicament ?

merci beaucoup de votre aide

 
Il faut se méfier du dogme "une protéine = une conformation", il est souvent vrai mais dans certains cas comme celui de la protéine prion ci-dessous (conformation anormale à gauche, normale à droite), il est complètement faux (on ne s'amuse même plus à calculer un RMSD dans ce cas, ça n'aurait aucun sens). 3,0 A correspond à un changement de conformation modéré, j'imagine que c'est le type de valeur qu'on obtient quand on compare les conformations R et T de l'hémoglobine.
Bien sûr, il est également possible qu'au moins une des deux structures soit de mauvaise qualité, dans ce cas il faut aller voir les Rfree et vérifier qu'ils ne sont pas trop élevés (disons qu'au-dessus de 33% à 35%, on arrive en zone dangereuse)
 

 

 
Ca existe, tu as par exemple le T20 (commercialisé sous le nom de Fuzeon je crois), un puissant inhibiteur d'entrée du HIV. Il 'agit d'une forme modifiée chimiquement d'un fragment de la protéine gp41 dont l'intérêt a été compris grâce à la structure aux rayons X.
 

 
Une protéine peut être cristallisée en présence d'un inhibiteur si celui-ci a une forte affinité pour la protéine. L'obtention de la structure du complexe peut éventuellement permettre de concevoir des inhibiteurs ayant une affinité supérieure pour la protéine. On peut ainsi obtenir des molécules thérapeutiques plus efficace.
 

 
Ca dépend des cas et de ce qu'on veut faire. Si le but du jeu est de faire de la conception de molécules thérapeutiques, le threading ne sera pas suffisant à moins de disposer de la structure d'un homologue très proche. Par contre ,s'il s'agit simplement d'identifier le fold de la protéine et de cibler un certain nombre de résidus potentiellement importants, ça marche en général très bien.
 

 
Il y a quelques molécules disponibles sur le marché qui ont été mises au point par cette méthode, notamment l'inhibiteur de la protéase du HIV ( je crois qu'il y a aussi un des inhibiteurs de la RT mais j'ai un doute).
Sinon, pour la dernière proposition, il n'y a aucune méthode pour définir "certainement" un bon médicament. Un bon substrat peut s'avérer toxique chez l'homme, ou alors il peut être dégradé trop rapidement, ou alors il peut se fixer dans les mauvais organes, etc... Quasiment aucune molécule testée ne passe les tests chez l'homme, il ne faut pas l'oublier !

merci bcp
 
si d'autre personnes peuvent ajouter des precisions.....

un tout autre sujet.....
 
quelqu'un aurait des articles de references a me proposer sur la mucoviscidose ?

Drapoil  
Comment j'ai pu passer à côté de ce topic  

Le mieux serait d'aller sur pubmed, de chercher "mucoviscidosis" et de chercher parmi les 4557 reviews.

Y'a aussi quelques papiers dans le wiki: http://en.wikipedia.org/wiki/Cystic_fibrosis

ok merci pr l'info

Bonjour les gens.
 
Bon OK, ce post aurait plutôt sa place en cat emploi et études, mais je me permets de vous demander vos avis/conseils...
 
Je suis titulaire d'un DUT génie bio et d'une licence pro en biotechnologies. J'ai décidé d'arrêter mes études histoire de me frotter un peu au monde du travail, de voir les disciplines me plaisant vraiment avant de me "lancer".
 
J'ai quelques expériences professionnelles et souhaite reprendre mes études. La cytogénétique me plait particulièrement.
 
Alors voila, je compte reprendre mes études, mais suis un peu pommé. Je n'arrive pas à trouver une liste de formation permettant un approfondissement de la bio mol/génétique, ni même à savoir à quel niveau d'étude je pourrais accéder. L1, L2, M1? Une VAE est elle possible?
 
Et surtout, les débouchées... de mon expérience, je n'ai jamais vu de M2 être embauché par exemple...
 
Quelqu'un en saurait il un peu plus que moi? (il m'est très difficile de me rendre au CIO étant donné que je travaille actuellement).
 
Merci

Deja ta license Pro en poche, tu peux aller voirs les Master 1. Ensuite vu que tu as d el'expérience, tu pourras trouver un emploi plus facilement que les "facqueux théoriques" purs je pense. Apres il faut voir si le master t'apporteras de plus en terme d'evolution de carrière que la license pro.

Bah en fait c'est tout le problème... qu'apporte un Master pro (étant donné que je me vois mal continuer jusqu'à la thèse...) réellement?

Par exemple, une licence pro en bio, ça vaut rien, absolument rien. En france du moins, pour travailler en laboratoire, il faut obligatoirement un DUT/BTS. Je n'ai rien appris de plus en faisant cette année supplémentaire et cela ne m'a rien apporté niveau salaire non plus.

Le système LMD étant relativement récent, les renseignements que j'ai obtenus en appelant les fac (à vrai dire, je n'ai encore pu joindre que l'UBO) sont très evasifs. "Oui apprement, les étudiants ont été embauchés à la sortie de leur stage. Mais à quel niveau et à quel poste... bah heu... vous me posez une colle là ".

Le fait est que je ne peux pas me permettre de me planter

 
le style de parcours que j'aurais du faire !!

ca va être dur : officiellement ils ont plus le droit de prendre des licences pro.

Ah bon? mais pourquoi donc?

Bonjour à tous,

J'aimerais savoir si vous ne connaîtriez pas par hasard un bon freeware voire une démo d'un logiciel de densitométrie... En fait, après électrophorèse et coloration au rouge Ponceau, j'aimerais vérifier que la quantité de protéines déposée dans chacun des puits était la même (normalement c'est le cas puisque j'ai dosé mes extraits protéiques mais je dois vérifier). J'ai testé MESURIM, qui ne me paraît pas super fiable et qui de plus ne me donne qu'un profil "absorbance en fonction de la distance de migration". En intégrant la courbe ça pourrait me donner une idée de la quantité totale de protéine après migration mais je n'ai trouvé aucun logiciel qui me permet d'intégrer une courbe Excel.

Bref, si vous avez une info...

Merci !

ne serait il pas plus sage de faire un dosage spectro avant si la proteine est connue puis, charger les puits avec une quantite connue de proteines...

Est-ce qu'il y a quelqu'un ici qui maitrise le repliement des protéines et qui voudrait faire une vidéo youtube de sa partie sur foldit. Avec commentaire en option si il maitrise aussi la communication orale, à la façon des vidéos qui ont déjà été faite en anglais et en chinois : http://fold.it/portal/info/videos

Mais quand tu déposes les protéines dans les puits, t'as toujours un risque qu'une partie se barre dans le liquide environnant plutôt que n'entre dans le gel.  

 
Aucun risque si tu charges avec une seringue

Tsss, les nouvelles technologies, ça perd le côté artistique de la science...

 
Oué, mais si ça peut éviter de recommencer une manipe parce qu'un puits a "débordé" sur le voisin, je préfère la méthode mécanique et pas artistique

 
Image J sans hésiter

Est-ce que vous avez des moyens mnémotechniques pour retenir les schémas du cycle cellulaire ou en oncologie ?
Les choses de ce type : http://www.nexgen.biz/cyclinpath.jpeg

moi je lesavais étudié une fois en juin puis une fois en septembre, ça avait bien marché

J'ai un concours dans moins d'une semaine Et on finit les cours y'a une dizaine de jours

Tu les recopies jusqu'à ce que tu les connaisse, puis tu les reproduis    
 
C'est comme ca que j'avais fait, ca marchait pas mal...

 
C'est incroyable qu'on enseigne la bio encore de cette maniere    
Donc en gros t'apprends un cartoon par coeur que tu recraches le jour de l'exam et c'est bon.  
 
Mylife ON: putain on m'a offert un saut un parachute, tu parles d'un cadeau empoisonne
Les salauds    
MyLife OFF

Voila. Et le lendemain, tu ne sais déja plus rien.

Non c'est des QCM.

Clair, sur les dizaines de pathways que j'ai du engloutir par coeur, en sachant redessiner toutes les structures de molécules intermédiaires, je crois que j'ai du en oublier 90% dans la semaine suivant les examens...
 
(Bon, on avait un sacré intégriste pour la biol mol, je sais pas si t'avais eu le même...)

 
Pense à nous donner les clefs du topic avant de sauter, on ne sait jamais ce qui peut arriver !

 
Bravo les examens qui ne servent à rien  

Hello, vous savez où ça se passe l'association CycE-CDK6 ?
J'ai beau chercher je trouve pas. Je trouve seulement CycE-CDK2.
 

CDK6 s'associe avec les cyclinD    
 
Ou as-tu trouve ca ?