Reprise du message précédent :
Un peu de lecture sur la relation structure <-> fonction:
http://www.pubmedcentral.nih.gov/a [...] d=11178260

merci c'est cool vos reponses

 
la question (revenue plusieurs fois) etais en fait :  à pH physio, la tyrosine (par exemple) peut faire une laison H, aucune laison H, plusieurs laisons H
 
idem pour l'arginine avec ces NH2+, NH et NH2 ? plus de 3 laison H ? moins de 3? exactement 3 ?

pour les cycle aromatique, la proline n'en fait pas partie alors

 
C'etait une faute de frappe    
 

 
Je me suis peut etre mal exprime. Deux domaines avec le meme repliement peuvent avoir la meme fonction, ils ont souvent un ancetre commun mais ce n'est pas toujours le cas. Tu prends le domaine Ig qui est un des plus frequents si ce n'est le plus frequent : on retrouve ce domaine chez tous les organismes et dans des proteines qui n'ont rien a voir entre elles, j'ai du mal a croire que le domaine Ig soit apparu une seule fois dans l'evoltion et qu'il ait ensuite ete copier-coller un peu partout.  
A contrario, les GPCR par exemple ont probablement tous un ancetre commun (peut etre meme la bacteriorhodopsine bien que sa fonction n'ait rien a voir ?)

 
La chaine laterale de la tyrosine peut former plusieurs liaisons H, en temps que donneur via le H du OH et en temps qu'accepteur avec l'oxygene. Idem pou l'arginine, les N peuvent former des liaisons H via les 3 azotes et via les hydrogenes portes par les azotes. Il faut voir steriquement si c'est possible mais on doit etre au moins a quatre ou cinq liaisons H formables simultanement dans l'arginine.
 
 
Edit : et la proline n'est pas aromatique, son cycle est constitue de liaisons simples

ok merci pour ces precisions !!
 
je verrifirai l'intitulé exact de la question sur les liaison H ce soir et je vous en dirai des news

J'accepte la réponse.

Là, je ne peux donner de réponse précise.
Mais je ne vois pas d'impossibilié à ce que ce domain se soit dupliqué et répliqué à partir d'un ancetre commun il y a fort longtemps.

 
Elle mériterait de figurer dans le Voet.  

P'tain les tag cleavable c'est un vrai bonheur    
Au moment ou ma prot' se libere du tag, elle se jete au fond du tube et forme ce petit agregat blanc caracteristique et me glisse a l'oreille "pas cette fois mon grand, tu n'as pas ete assez doux pour me voir soluble   , tu repasseras "
 
Allez, une semaine de boulot a la poubelle    
 
Bon week end.  

petit exo de biochimie, si certains sont calés :
 
preparez 1L de solution de polyacrylamide 40% (p/v) 29/1 (acrylamide/bisacrylamide) a partir de solution de polyacrylamide 40% 37.5/1 et 40% 19/1
 
j'ai le resultat mais pas les details de calcul, et quand moi je calcul je trouve des choses tout a fait differentes
 
j aurai calculé ca comme un system de moyenne avec coefficient (dans le sens contraire) a savoir que la moyenne est de 29, et qu'on a deux notes : 37.5 et 19 et on calcul le coeff (comme les deux solution sont a 40%) mais le resultat ert mauvais
 
 
merci d'avance

 
Methode de labo riche : jette tes solutions d´acrylamide et achete directement des gels precoulés, on gagnera du temps  

methode de pauvre... tu achètes la solution acry/bisacry directement faite  

non masi d'accord mais la c'est de la theorie

heu je dirais pour un litre, 540mL de 37.5/1 et 460 mL de 19/1 ?

autre question,
vous utilisez quoi comme dispositif pour concentrer les prots? Je viens d'apprendre que mes vieux centricons ne se faisaient plus  

 
J'utilise les Vivaspin, je trouve que ca marche mieux

 
Amicon Ultra    
 
Y'a toutes les tailles  

justement ici on en n'est pas très content.... Ah la bio !! que du bonheur et que des trucs reproductibles !

 
 
c'est ce que je trouvais, mais apparament ca serai 698 et 302  

Y'aurait pas un petit piège dans l'histoire 40% de poly et le fait d'avoir des proportions de mono et bi?

ben comme le mono et le bi sont eux aussi a 40% je pensais que non
 
mais y'a un souci qq part

excusez moi de vous déranger tout le monde, mais pourriez vous m'éclairer un peu???
concernant une question sur les rhésus sanguins...
est-il possible qu'un parent A/A et l'autre O, aient un enfant O?
voilà, merci!

 
C'est rare mais ca arrive, meme si le groupe ABO est surtout determine par un gene, il y en a d'autres qui interviennent et qui peuvent faire ce genre de choses.

 
Cherche dans le topik, on a deja repondu et poste des liens...  

 
 
quelqu'un pourrait préciser de quels protocoles il s'agit car je dispose de solutions "maison" pour concentrer les protéines mais qui ne marchent pas...

Si tu t'en fous qu'elles soient natives, tu les precipites au TCA, lave a l'acetone -20 et reprend dans le volume voulu.
Si tu les veux natives, perso j'utilise les Amicon ultra, y'a tous les volumes et toutes les tailles.

 

Amicon Ultra quel fournisseur?

en tt cas merci pou rles info

 
Millipore  

 
Oui, le locus H.  
 
Parent A/A h/H et O/O h/h
 
1 enfant sur 2  avec h/h donc O bien qu'il possede un allele A.

Ou un gène A inactif... certes ça ne court pas les rue.  

petite question d'un exam passé : (formation pratique en biochimie)
 
 
a quoi sert la fusion a la GST ?

Ben ça dépend de ce que tu veux en faire...
Mais générallement c'est un tag utilisé pour la purification de protéines en vue tests d'interaction protéine-protéine.

http://www.nature.com/nmeth/journa [...] 4-275.html
 

http://en.wikipedia.org/wiki/Gluta [...] se#GST-tag

 
La GST a une tres forte affinite pour le glutathion, ce qui permet de la purifier tres efficacement sur une colonne d'affinite. La fusion d'une proteine avec la GST permet donc de la purifier tres simplement. La fusion avec la GST peut egalement etre utilisee pour etudier des interactions entre differentes proteines voire pour determiner des compostions de complexes de proteine. Il suffit de fusionner l'un des composants avec la GST, d'accrocher l'ensemble a une colonne de glutathion puis d'analyser ce qui est associe a la proteine fusionnee (par WB, MassSpec ou autres).

merci bien pour les reponses
 
 
une autre : quel type de colonne utiliser pour eluder purifier une proteine en UNE etape ?

Ouverture de polémique en forme de question :
 
pourquoi est-ce que tous les boyoleux ici présents écrivent sans utiliser aucun accent grave ou aigu ?

 
Paske pas un seul ne vit en France ?  

La GST n'a pas la reputation d'etre tres propre, j'ai essaye 2-3 trucs (His, GST, MBP) le plus clean, c'est sans conteste un TAG his sur colonne de Cobalt.  
 
Notons egalement que pour de la mass-spec on a tendance a utiliser un double tag cleavable (TAP) voire encore mieux le SILAC.

 
Parce qu'il n'y a pas d'accents dans les contrees reculees ou on vit. Pär cöntre, j'ai töüt ce qu'il fäüt cömme tremäs  

 
Umlaut