Reprise du message précédent :
J'espere que je vais pas etre oblige de passer au bacculo  

Bas ou pas, faut toujours y aller au culot

 
 
 
Merci de votre soutien, les gars  

La synthèse chimique voyons, y'a que ça de vrai.  

Tiens d'ailleurs, ça ressemble à quoi la synthèse de protéines en 2006 ?

 
 
OUi...C'est légitime comme question...
 
Ohhhh, tu sais c'est toujours pareil: transcription- traduction....Quoi qu'en 2006 c'est peut-etre censuré ca aussi????    

Nan, mais je veux dire de la vraie synthèse, sans utiliser des polymérases préfabriquées par Dieu en personne...

 
 
Je pourrais te parler de l'ajout d'une coiffe du 7-méthylguanosine triphosphate à l'extrémité 5' et d'une queue poly-A (50 à 250 nucléotides d'adénine) à l'extrémité 3', amis j'avoue, c'est rebarbatif...    
 
Ceci dit, je pense que c'est comme jadis: ces fameux acides aminés présent dans cytoplasme, qui s'isolent toujours dans un coin (ah qu'ils sont timides ceux là) vont etre guidés par l'information génétique contenu dans l'ADN (oui ils ont fait leur preuves ce sont de bons guides!) pour ensuite faire une transcritpion (transformation) de l'ADN en ARNmessager (oui eux aussi ils ont plusieurs entreprises de messagerie).
 
Oui c'est vrai qu'il ne donne pas comme ca le diplome de ARN messager il faut d'abord qu'il ARNpremessager ensuite il devient pro!.
 
Bon il est diplomé!
 
Alors transcription dans le noyau et traduction dans reticulum endoplasmique: oui ils sont un peu sectaire, rien qu'entre eux!!!
enfin ca depend aussi si on est chez un eucaryote ou un procaryote!...ici on se melange po!
 
Et voilà, c'est la chaine d'ARNm qui va s'appeller Proteines...
 
 
         
 
 
 

NB: je parle bien sur de recherches et manipulations fait par le CERn, en dehors de la sainte main de notre Dieu en personne....

Nan mais en fait, je parlais de protéines, pas d'ADN, je sais qu'on y arrive assez bien à synthétiser de gros bouts d'ADN (ou d'ARN).
 
Et justement, ma question c'est de savoir ce qu'on arrive à faire en synthèse de protéines sans passer par la retranscription d'ARN.

ah, mais selon toi comment pourrais-tu subsituer les codages complémentaires issu de l'ARN pour arriver à une proteine aussi simple soit-elle????
 
Tu sais bien qu'il ne suffit que d'un seul brin d'ADN pour faire un ARN et apres on est capable de lui coller des bases azotées totalement synthetiques pour faire une proteine.
 
Il me semble que l'enzyme qui remplace l'ARNpolymerase existe en plusieurs facon????celui remplace un à un tous les nucleotides du brin d'ARN en formation???
 
NON???

Suis pas spécialiste, mais on peut fabriquer par réaction chimique au moins des peptides sans utiliser la machinerie cellulaire. De là à fabriquer toute une protéine, ça doit être bien casse-tête mais ça doit être faisable (peut être pas aujourd'hui?). Là où ça coince(ra?) c'est pour obtenir le repliement correct de la protéine pour qu'elle puisse être fonctionnelle.
 
EDIT: Pour plus de clarté, quand je dis "par réaction chimique sans utiliser la machinerie cellulaire", c'est-à-dire sans utiliser ni ADN, ni ARN.

La synthèse peptidique c'est fun, mais c'est le bordel.
Enfin tu  dois savoir ça môssieur le chimiste

C'est surtout se faire chier la bite pour rien, alors que tu as des outils boyologiques qui font le boulot pour toi à des températures modérés, et qu'ils te donnent la protéine spécifique avec le bon repliement en un minimum de temps.

Sont doués c'est sûr, mais c'est vraiment des gros glands là bas, super mauvaise ambiance...

C'est un physichien lui.
 
Et sinon pour la synthèse purement chimique de protéine, la méthode la plus communément utilisée à l'heure actuelle qui se passe de systèmes biologiques c'est la méthode de Solid-Phase Peptide Synthesis (SPPS), pour ce que j'en sais.
 
Sinon, pour un state of the art: http://www.sciencedirect.com/scien [...] 0bb870a6a1

Ouais mais le problème c'est quand tu veux produire des peptides qui sont pas super fits pour les systèmes boyologiques, genre qui ont des acides aminés type D ou des aa atypiques...

Exactement!
 
CQFD

Sans déconner!
Alors à ton avis pourquoi j'ai mis un " " après histoire de le faire bisquer?

Il est manifestement plus simple de modifier un peptide après sa synthèse enzymatique que de le synthétiser directement comme on le veut.
 
Il y a des pertes de rendement énorme lors de l'élongation de la chaîne, sans compter les diastéréoisomères qu'on obtient et qui sont inintéressants.

Ben avec des peptides types D ou incorporation d'aa exotiques, tu peux juste simplement pas les synthétiser biologiquement, donc on parle même pas de post modifications...

Tu peux pas les synthétiser biologiquement, mais tu peux réaliser chimiquement les inversions après la synthèse boyologique.

Permuter post-synthèse un aa particulier en centre de chaine peptidique? Mon cul ouais...

 
T'as des infos serieuses ?  

 
Ouais enfin être capable de faire ça à la main ça ouvrirait la possibilités à des tas d'innovations potentiellement très intéressantes.

Voilà, comme il dit Cardélitre en fait, c'est les inversions aa exotiques de type D, par exemple, qu'on peut faire chimiquement alors que biologiquement, non.

Ben j'y ai bossé quelques mois donc ouais...
 
Non y a rien a dire, c'est un coin qui regroupe des types ultra compétents, pour ça y a tout ce qu'il faut.
Par contre niveau ambiance de merde j'ai rarement eu l'occasion de voir pire. Tout le monde se tire dans les pattes, coopération intergroupe inexistante, élitisme merdique (tout ceux qui n'ont pas une liste de publis longue comme le bras sont considérés comme des cafards inexistants, bref).
 
Niveau boulot t'apprendras pleins de trucs avec les meilleurs, niveau humain tu finiras pendu à un lampadaire dans les 2 mois.

 
Pour ton premier lien, le contenu est proche de ce qui attendu d'un étudiant moyen de MasterI en chimie organique, y'a donc rien de vraiment compliqué : protection/deportection, N-alkylation c'est tu trés classique, les synthéses chirales ça le devient aussi ( séparation par colonne chirale en LC-préparative, ...)
Comme dit plus haut, le probléme c'est vraiment les rendements mais en labo un rendement final de 25 % sur du multi-étapes lourd en général c'est correcte, y,a toujours moyen de prendre des stagiaires esclaves pour optimiser les étapes une fois que la synthése totale est obtenue.
 
Pour augmenter les rendements et diminuer les étapes, y'a enormement de recherche là dessus : chimie enzymatique, réactions one-pot, utilisation d'organomettaliques en général trés selectif ( necessaires imho vu la taille des molécules et le nombres de sites d'attaque), et sans doute encore d'autres trucs que je ne connais pas

Ben c'est du wikipedia hein, y a aucune prétention à un formalisme scientifique strict...

 
je me suis mal exprimé
 
Je voulais juste dire que les réactions necessaires sont grosso-modo connues, le probléme ( à mon avis) c'est la façon de les mettre en oeuvre sur des molécules aussi grosses et spécifiques.
 
Par certains côtés, je trouve que c'est un type de synthése ( celle des protéines) qui a bcp de points communs avec la synthése de polyméres, et que les solutions pour éviter de passer par des solutions biologiques, viendront de là.
Mais la synthése de polymeres c'est pas vu comme trés noble  alors...

En tout cas le type qui trouve un système pour augmenter correctement le rendement de la synthèse chimique de polypeptides va se faire des couilles en or, c'est un truc d'avenir...

Le pire, c'est que je confirme ses dires.
 
Par contre, ils t'aurisont ä bosser moins de 35 heures....par jour.  

 
Si ta proteine fait plus de 50 kDa, tu peux tout de suite passer a la levure ou au baculo.  

 
Ca, c'est du boulot de chimiste. Donc bien evidemment, ca marche super mal, le rendement est ridicule et surtout, il faut oser parler de proteine quand on voit la taille des peptides qu ils arrivent a fabriquer (En-dessous de 100 residus, je refuse de parler de proteine ). Pour finir, je prefere pas parler de repliement ou de proteines membranaires, je pourrais etre desagreable  

 
Elle fait 51 kDa    
 
On a reussi a s'en sortir avec une prot' de plus de 60  

 
Il y a toujours des exceptions, mais ca se complique souvent aux alentours de 50 kDa avec Coli, ses proteines chaperonnes ont du mal a gerer les proteines plus grosses    
 

Bah on fait pousser a 15C et on joue sur les tampons...
Enfin au pire je passe sur le baculo  

Non, pas permuter modifier...
c'est un truc de biochimiste les permut'.

C'est sûr, mais pour contourner les problèmes de température pour la stabilité des structures IV et III des protéines c'est chaud bouillant.

Clair, ils arrivent à publier quand ils passent, pour une étape, d'un rendement de 99,5% à 99,6%